| Biochemie |
Aminosäuren (unüblich Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren) sind eine Klasse organischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxygruppe (–COOH) und einer Aminogruppe (–NH2) oder substituierten Aminogruppe (–NR2), gehören also sowohl zur Gruppe der Carbonsäuren, als auch zu jener der Amine. Die Stellung der Aminogruppe zur Carboxygruppe teilt die Klasse der Aminosäuren in Gruppen auf. Die wichtigsten Aminosäuren haben eine endständige Carboxygruppe und in direkter Nachbarschaft die Aminogruppe. Dies nennt man geminal oder α-ständig; diese Aminosäuren gehören zu den so genannten α-Aminosäuren.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
sind:
Phenylalanin, abgekürzt Phe oder F, ist eine chirale, aromatische α-Aminosäure mit hydrophober Seitenkette, die in ihrer L-Form [CIP-Nomenklatur: (S)-Phenylalanin] in der Natur als Proteinbestandteil vorkommt und für den Menschen eine essentielle proteinogene (am Eiweißaufbau beteiligte) Aminosäure ist. Phenylalanin leitet sich strukturell vom Alanin ab und ist amphiphil. Die D-Form [CIP-Nomenklatur: (R)-Phenylalanin] ist für den Stoffwechsel nicht verwertbar und auch nur synthetisch herstellbar. In der Biochemie wird L-Phenylalanin mit dem Dreibuchstabencode Phe oder dem Einbuchstabencode F abgekürzt.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
L-Isoleucin, abgekürzt Ile oder I, ist eine essentielle proteinogene α-Aminosäure, die zur Aspartatgruppe zählt, sich also von der Asparaginsäure ableitet.
Isoleucin besitzt zwei Stereozentren, somit existieren vier Stereoisomere, in unserer Umwelt spielt jedoch nur das L-Isoleucin als proteinogene Aminosäure eine Rolle und ist physiologisch bedeutsam. Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Isoleucin“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, ist L-Isoleucin gemeint.
Isoleucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Norleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Tryptophan, abgekürzt Trp oder W, ist in der L-Form (siehe Fischer-Projektion) eine proteinogene α-Aminosäure (Synonym für L-Tryptophan: (S)-Tryptophan) mit einem aromatischen Indol-Ringsystem. Gemeinsam mit Phenylalanin, Tyrosin und Histidin zählt Tryptophan daher zu den aromatischen Aminosäuren. Es gehört zu den essentiellen Aminosäuren, kann also vom menschlichen Körper nicht gebildet und muss mit der Nahrung zugeführt werden. Das Enantiomer D-Tryptophan (Spiegelbild von L-Tryptophan) und das Racemat (1:1-Gemisch aus D- und L-Form) besitzen nur eine geringe Bedeutung. Wird in diesem Artikel oder in der Literatur „Tryptophan“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt, ist L-Tryptophan gemeint.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Methionin, abgekürzt Met oder M, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene, schwefelhaltige α-Aminosäure.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Leucin, abgekürzt Leu oder L, ist eine proteinogene α-Aminosäure. Für höhere Lebewesen ist L-Leucin [Synonym: (S)-Leucin] eine essentielle Aminosäure, die vermutlich für den Energiehaushalt im Muskelgewebe eine zentrale Rolle spielt. Das Spiegelbildisomer (Synonym: Enantiomer) von L-Leucin ist das D-Leucin [Synonym: (R)-Leucin]. Letzteres kommt in Proteinen nicht vor. Leucin kristallisiert in weißen Plättchen, daher leitet sich auch der Name her (gr. λευκός: weiß).
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Valin, abgekürzt Val oder V, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure, die in geringen Mengen in allen wichtigen Proteinen vorkommt. Die Stoffbezeichnung leitet sich ab von lat. validus für kräftig und gesund. Isoliert wurde Valin erstmals 1901 durch Emil Fischer aus dem Casein, einem Milcheiweiß. Strukturell leitet sich Valin durch Substitution des α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Isovaleriansäure ab.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Lysin, abgekürzt Lys oder K, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Threonin, abgekürzt Thr oder T, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.
Im Threonin findet sich am β-Kohlenstoffatom (= 3-Position) eine Hydroxygruppe und kann als 3-Methyl-Serin oder 3-hydroxyliertem Desmethyl-Valin betrachtet werden. Aufgrund der Hydroxygruppe ist Threonin wesentlich polarer und reaktiver als Valin. L-Threonin zählt zu den für den Menschen essentiellen Aminosäuren. Threonin hat zwei stereogene Zentren an den Kohlenstoffatomen in 2- und 3-Position. Daher gibt es vier Stereoisomere des Threonins.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Merkregel:
Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins
liebliche Träume
Aminosäuren (unüblich Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren) sind eine Klasse organischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxygruppe (–COOH) und einer Aminogruppe (–NH2) oder substituierten Aminogruppe (–NR2), gehören also sowohl zur Gruppe der Carbonsäuren, als auch zu jener der Amine. Die Stellung der Aminogruppe zur Carboxygruppe teilt die Klasse der Aminosäuren in Gruppen auf. Die wichtigsten Aminosäuren haben eine endständige Carboxygruppe und in direkter Nachbarschaft die Aminogruppe. Dies nennt man geminal oder α-ständig; diese Aminosäuren gehören zu den so genannten α-Aminosäuren.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Phenylalanin, abgekürzt Phe oder F, ist eine chirale, aromatische α-Aminosäure mit hydrophober Seitenkette, die in ihrer L-Form [CIP-Nomenklatur: (S)-Phenylalanin] in der Natur als Proteinbestandteil vorkommt und für den Menschen eine essentielle proteinogene (am Eiweißaufbau beteiligte) Aminosäure ist. Phenylalanin leitet sich strukturell vom Alanin ab und ist amphiphil. Die D-Form [CIP-Nomenklatur: (R)-Phenylalanin] ist für den Stoffwechsel nicht verwertbar und auch nur synthetisch herstellbar. In der Biochemie wird L-Phenylalanin mit dem Dreibuchstabencode Phe oder dem Einbuchstabencode F abgekürzt.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
L-Isoleucin, abgekürzt Ile oder I, ist eine essentielle proteinogene α-Aminosäure, die zur Aspartatgruppe zählt, sich also von der Asparaginsäure ableitet.
Isoleucin besitzt zwei Stereozentren, somit existieren vier Stereoisomere, in unserer Umwelt spielt jedoch nur das L-Isoleucin als proteinogene Aminosäure eine Rolle und ist physiologisch bedeutsam. Wenn in diesem Text oder in der wissenschaftlichen Literatur „Isoleucin“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt wird, ist L-Isoleucin gemeint.
Isoleucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Norleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Tryptophan, abgekürzt Trp oder W, ist in der L-Form (siehe Fischer-Projektion) eine proteinogene α-Aminosäure (Synonym für L-Tryptophan: (S)-Tryptophan) mit einem aromatischen Indol-Ringsystem. Gemeinsam mit Phenylalanin, Tyrosin und Histidin zählt Tryptophan daher zu den aromatischen Aminosäuren. Es gehört zu den essentiellen Aminosäuren, kann also vom menschlichen Körper nicht gebildet und muss mit der Nahrung zugeführt werden. Das Enantiomer D-Tryptophan (Spiegelbild von L-Tryptophan) und das Racemat (1:1-Gemisch aus D- und L-Form) besitzen nur eine geringe Bedeutung. Wird in diesem Artikel oder in der Literatur „Tryptophan“ ohne weiteren Namenszusatz (Präfix) erwähnt, ist L-Tryptophan gemeint.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Methionin, abgekürzt Met oder M, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene, schwefelhaltige α-Aminosäure.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Leucin, abgekürzt Leu oder L, ist eine proteinogene α-Aminosäure. Für höhere Lebewesen ist L-Leucin [Synonym: (S)-Leucin] eine essentielle Aminosäure, die vermutlich für den Energiehaushalt im Muskelgewebe eine zentrale Rolle spielt. Das Spiegelbildisomer (Synonym: Enantiomer) von L-Leucin ist das D-Leucin [Synonym: (R)-Leucin]. Letzteres kommt in Proteinen nicht vor. Leucin kristallisiert in weißen Plättchen, daher leitet sich auch der Name her (gr. λευκός: weiß).
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Valin, abgekürzt Val oder V, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure, die in geringen Mengen in allen wichtigen Proteinen vorkommt. Die Stoffbezeichnung leitet sich ab von lat. validus für kräftig und gesund. Isoliert wurde Valin erstmals 1901 durch Emil Fischer aus dem Casein, einem Milcheiweiß. Strukturell leitet sich Valin durch Substitution des α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Isovaleriansäure ab.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Lysin, abgekürzt Lys oder K, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
Threonin, abgekürzt Thr oder T, ist in seiner natürlichen L-Form eine essentielle proteinogene α-Aminosäure.
Im Threonin findet sich am β-Kohlenstoffatom (= 3-Position) eine Hydroxygruppe und kann als 3-Methyl-Serin oder 3-hydroxyliertem Desmethyl-Valin betrachtet werden. Aufgrund der Hydroxygruppe ist Threonin wesentlich polarer und reaktiver als Valin. L-Threonin zählt zu den für den Menschen essentiellen Aminosäuren. Threonin hat zwei stereogene Zentren an den Kohlenstoffatomen in 2- und 3-Position. Daher gibt es vier Stereoisomere des Threonins.
Hinweis: Links werden in einem neuen Fenster oder Tab geöffnet.
- Essentielle chemische Elemente in der Biochemie
- Aldopentosen
- Basenpaarung der DNA
- Chemische Namen der Vitamine B1, B2, B3, B6 und B12
- Die 4 fettlöslichen Vitamine und ihre chemischen Namen
- Die 5 Coenzyme der PDH in richtiger Reihenfolge
- Die 8 epimeren C6-Zucker
- Essentielle Aminosäuren des Menschen
- Fettlösliche Vitamine
- Hydroxygruppen von D-Glucose
- Purin- vs. Pyrimidinbasen